Prodotti

γ-Glutamyltranspeptidases (γ-GTs) jaqtgħu r-rabta γ-glutamyl amide tal-glutathione u ttrasferixxi l-grupp γ-glutamyl rilaxxat għall-ilma (idroliżi) jew aċidi amminiċi li jaċċettaw (transpeptidation).Dawn l-enzimi kullimkien għandhom rwol ewlieni fil-bijosintesi u d-degradazzjoni tal-glutathione, u fid-ditossifikazzjoni ksenobijotika.Hawnhekk nirrapportaw l-istruttura tal-kristall ta 'riżoluzzjoni 3Å ta' Bacillus licheniformis γ-GT (BlGT) u dik tal-kumpless tagħha ma 'l-Glu.L-istrutturi tar-raġġi-X jikkonfermaw li BlGT jappartjeni għas-superfamilja ta’ idrolażi nukleofili N-terminali u jiżvelaw li l-proteina għandha xquq ta’ sit attiv miftuħ simili għal dak irrappurtat għall-enzima omologa minn Bacillus subtilis, iżda differenti minn dawk osservati għal γ-GT uman u għal γ-GTs minn mikro-organiżmi oħra.Id-dejta tissuġġerixxi li l-irbit ta 'l-Glu jinduċi ordni mill-ġdid tad-denb C-terminal ta' subunità kbira BlGT u jippermetti l-identifikazzjoni ta 'grupp ta' residwi ta 'aċidu li huma potenzjalment involuti fir-rikonoxximent ta' jone tal-metall.Ir-rwol ta 'dawn ir-residwi fuq l-istabbiltà konformazzjonali ta' BlGT ġie studjat billi kkaratterizza l-awtoproċessar, l-attività enżimatika, id-denaturazzjoni kimika u termali ta 'erba' mutanti singolu Ala ġodda.Ir-riżultati juru li s-sostituzzjoni ta 'Asp568 b'Ala taffettwa kemm l-awtoproċessar kif ukoll l-istabbiltà strutturali tal-proteina.