Prodotti

L-assorbiment ta 'proteini għal interfaces solidu-fluwidu spiss jinstab empirikament li jippromwovi l-formazzjoni ta' aggregati solubbli u partiċelli akbar, subviżibbli u viżibbli, iżda l-istadji ewlenin f'dan il-proċess ħafna drabi huma diffiċli biex jiġu sondati direttament.L-aggregazzjoni medjata minn adsorbiment għal interfaces ta 'l-ossidu tas-silikonju ta' l-ilma (SiOx), simili għal uċuħ tal-ħġieġ idratat, kienet ikkaratterizzata bħala funzjoni ta 'pH u saħħa jonika għal alpha-chymotrypsinogen (aCgn) u għal antikorp monoklonali (IgG1).Ċellula tal-fluss ippermettiet riflettività tan-newtroni għal saffi ta' proteini adsorbiti biex jitnaddfu l-uċuħ tas-SiOx, kif ukoll wara passi suċċessivi ta' "laħlaħ".L-aggregati rkuprati f'soluzzjoni wara li "tlaħlaħ" bil-mod il-wiċċ kienu kkaratterizzati minn tifrix tan-newtroni, mikroskopija, u spettroskopija ta 'fluworexxenza.Molekuli IgG1 orjentati primarjament "ċatt" kontra l-wiċċ SiOx, bis-saff primarju tal-proteina desorbit sa limitu minimu, filwaqt li saff ta 'overlayer diffuż kien faċilment laħlaħ.Il-molekuli aCgn kienu reżistenti għad-desorbiment meta dehru li jinfetħu fl-interface, iżda inkella tneħħew faċilment.Għal każijiet fejn seħħ twaħħil qawwi, proteina li ddesorbiet kienet taħlita ta 'monomeru u ammonti żgħar ta' aggregati HMW (għal aCgn) jew partiċelli subviżibbli (għal IgG1).Bidliet fl-assorbiment u/jew l-iżvolġiment bil-pH indikaw li l-interazzjonijiet elettrostatiċi kienu importanti fil-każijiet kollha.