Prodotti

Serine/threonine protein phosphatases ġew deskritti f'ħafna batterji patoġeniċi bħala enzimi essenzjali involuti f'mogħdijiet ta 'trasduzzjoni tas-sinjali dipendenti fuq il-fosforilazzjoni u assoċjati ta' spiss mal-virulenza ta 'dawn l-organiżmi.Spezzjoni tal-ġenoma ta 'Mycoplasma synoviae żvelat il-preżenza ta' ġene (prpC) li jikkodifika proteina fosfatażi putattiva tas-sottofamilja tal-proteina fosfatażi 2C (PP2C).Hawnhekk, nirrapportaw karatterizzazzjoni bijokimika sħiħa ta 'M. synoviae phosphatase (PrpC) u r-rwol partikolari tal-joni tal-metall fir-relazzjoni struttura-funzjoni ta' din l-enzima.L-analiżi tas-sekwenza tal-aċidu amminiku PrpC wriet li r-residwi kollha involuti fiċ-ċentru tal-metall dinukleari u r-residwi putattivi li jikkoordinaw il-jone tal-metall tat-tielet metall, konservati fil-fosfatasi PP2C, huma preżenti f'PrpC.PrpC hija proteina monomerika li kapaċi tiddefosforila s-sottostrati tal-fosfo bid-dipendenza tal-joni Mn(2+).L-analiżi tal-istabbiltà termali wriet l-istabbiltà tal-enżimi f'temperaturi ħfief u l-influwenza tal-joni Mn(2+) f'din il-proprjetà.L-analiżi tal-ispettrometrija tal-massa ssuġġeriet li tliet joni tal-metall jorbtu ma 'PrpC, li tnejn minnhom b'kostanti ta' affinità għolja apparenti.L-analiżi mutazzjonali tar-residwi putattivi li jikkoordinaw it-tielet metall, Asp122 u Arg164, wriet li dawn il-varjanti wrew rabta aktar dgħajfa ta 'jonji tal-manganiż, u li ż-żewġ mutazzjonijiet affettwaw l-attività tal-fosfati PrpC.Skont dawn ir-riżultati, PrpC huwa membru tal-proteina fosfatażi dipendenti fuq il-metall b'stabbiltà mtejba fil-forma holo u b'Asp122, possibilment implikat fit-tielet sit tal-irbit tal-metall, essenzjali għall-attività katalitika.